期刊简介
本刊是由重庆医科大学主办的综合性医学专业性学术刊物，已被《中文科技期刊数据库》、《中国期刊全文数据库》、《中国学术期刊综合评价数据库》、《中国科技论文统计源期刊》、《中国生物文摘》、《中国生物学文献数据库》全文收录。通过论著、临床研究及短篇报道等栏目刊登基础医学、临床医学等相关内容。为了更好地反映国内外最新科研成果及医药信息，欢迎从事医学卫生事业的人员踊跃投稿，并优先考虑属国家、省、市科研基金项目的论文。
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首页>重庆医科大学学报杂志
- 杂志名称：重庆医科大学学报杂志
- 主管单位：重庆市教育委员会
- 主办单位：重庆医科大学
- 国际刊号：0253-3626
- 国内刊号：50-1046/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：被《中文科技期刊数据库》收录期刊收录：上海图书馆馆藏, 农业与生物科学研究中心文摘, 国家图书馆馆藏, 剑桥科学文摘, 知网收录(中), CA 化学文摘(美), 万方收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), 哥白尼索引(波兰), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 维普收录(中)
葡激酶聚乙二醇修饰及活性鉴定研究
白垒；徐彦颖；汪德强；周建中
关键词：蛋白质改造, 聚乙二醇修饰, 定点突变, 活性验证
摘要：目的:通过对葡激酶(staphylokinase,SAK)基因序列进行定点突变,表达突变蛋白,并对其进行聚乙二醇(polyethylene glycol,PEG)修饰.通过分子筛分离得到较高纯度修饰蛋白,在体内外鉴定其溶栓活性.方法:根据SAK晶体结构及抗原位点选择突变位点,构建突变质粒,并在大肠杆菌中表达半胱氨酸(cysteine,Cys)突变蛋白S-cys;分离纯化目的蛋白;对目的蛋白在不同条件下进行聚乙二醇修饰,筛选优修饰条件;分离修饰蛋白与未修饰蛋白,得到较高纯度的修饰蛋白peg-S-cys,通过纤维蛋白平板溶圈实验和动物栓塞模型的构建初步对其生物活性进行验证.结果:原核表达、纯化后得到纯度较高的S-cys突变体蛋白;优化筛选S-cys蛋白的PEG修饰实验参数,得到佳修饰条件;应用分子筛分离纯化,成功获得纯度较高的peg-S-cys蛋白(纯度大于90％);初步验证peg-S-cys具有溶栓活性.结论:通过对蛋白质基因序列的定点突变,成功实现了蛋白质的聚乙二醇定点修饰,在体外和体内初步验证其活性,为蛋白质改造提供了一种新的方法与思路.
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