期刊简介
本刊是由重庆医科大学主办的综合性医学专业性学术刊物，已被《中文科技期刊数据库》、《中国期刊全文数据库》、《中国学术期刊综合评价数据库》、《中国科技论文统计源期刊》、《中国生物文摘》、《中国生物学文献数据库》全文收录。通过论著、临床研究及短篇报道等栏目刊登基础医学、临床医学等相关内容。为了更好地反映国内外最新科研成果及医药信息，欢迎从事医学卫生事业的人员踊跃投稿，并优先考虑属国家、省、市科研基金项目的论文。
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首页>重庆医科大学学报杂志
- 杂志名称：重庆医科大学学报杂志
- 主管单位：重庆市教育委员会
- 主办单位：重庆医科大学
- 国际刊号：0253-3626
- 国内刊号：50-1046/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：被《中文科技期刊数据库》收录期刊收录：上海图书馆馆藏, 农业与生物科学研究中心文摘, 国家图书馆馆藏, 剑桥科学文摘, 知网收录(中), CA 化学文摘(美), 万方收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), 哥白尼索引(波兰), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 维普收录(中)
结核分枝杆菌esat6基因原核表达载体的构建和表达
陈全；骆旭东；蒋英；江山；朱道银
关键词：结核分枝杆菌, esat6基因, 重组ESAT6
摘要：目的:构建结核分枝杆菌(MTb)esat6基因原核表达载体并进行表达.方法:PCR扩增MTb esat6基因,克隆人pQE30质粒,测序正确后,再亚克隆入pET32a(+)质粒,构建pQE30-ESAT6和pET32a(+)-ESAT6重组体.结果:重组体分别转化DH5a和BL21(DE3)菌后,经IPTG诱导,pQE30-ESAT6未表达目的蛋白,而pET32a(+)-ESAT6表达出19kDa 左右重组蛋白.SDS-PAGE分析显示,IPTG诱导4h重组蛋白表达量高,表达蛋白以可溶性非包涵体形式存在于胞浆中,表达量占全菌蛋白质的42%,用Western blotting证实其有良好的抗原性.经过Ni-NTA柱纯化,获得了纯度为92%的重组蛋白.结论:成功构建原核表达载体pET32a(+)-ESAT6,并获得重组ESAT6蛋白,为MTb重组抗原的应用奠定基础.
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